ACTIVIDAD ENZIMATICA, Apuntes de Química

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ODONTOLOGIA

Grupo:

Docente: Yesica Ruby Alfonso Martínez

Practica No. 2: Reacciones Enzimáticas

NOMBRE DEL ALUMNO:

Acuña, Coahuila de Zaragoza, 14 de octubre 2025

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA

PRACTICA NO. 2 REACCIÓN ENZIMATICA

Revisión Fecha: 14 de octubre del 2025 I. OBJETIVO:  Observar las consecuencias de algunas reacciones enzimáticas  Comprobar algunas características de la actividad enzimáticas.  Observar, comparar y determinar HIPÓTESIS: La catalasa es una enzima que se encuentra en las células desdoblando el peróxido de hidró geno (producto tóxico para la célula), en agua y oxígeno (productos inofensivos). La catalasa no se destruye sino que vuelve a actuar sobre el peróxido de hidrógeno. II. FUNDAMENTO TEÓRICO 2.1. Enzimas: Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción. 2.2. Catálisis Química: Antes de comenzar a analizar la naturaleza y función de los enzimas, resulta conveniente enunciar algunos conceptos básicos acerca de la velocidad de las reacciones químicas y el fenómeno de la catálisis. La teoría cinética quimica establece que las reacciones químicas transcurren molécula a molécula de modo que una reacción tal como R (reactivos) -> P (productos) tiene lugar porque una determinada fracción de la población de moléculas R, en un instante dado, posee energía suficiente como para alcanzar un estado activado llamado estado de transición, en el que es muy fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces químicos para formar los productos P. Es frecuente confundir el estado de

Concentración de sustrato Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción. Esto se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que se formará el producto más rápidamente. No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre la velocidad de la reacción, pues las enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima velocidad. pH Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno y iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad. Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente. Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de aproximadamente 7. (ligeramente básico). En contraste, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo de aproximadamente 2 (muy ácido). Salinidad La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada. Temperatura A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia, la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan (destruyen) las enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su estructura, haciendo que no funcionen de manera óptima. Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en una curva en forma de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.

La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva. Este valor es diferente para las distintas enzimas. No obstante, la mayoría de las enzimas en el cuerpo humano tienen una temperatura óptima de alrededor de 37.0 °C. En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de la unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a disminuir. Un ejemplo de esto es la fiebre: cuando el cuerpo tiene temperatura muy alta debido a una infección, esta alta temperatura puede desnaturalizar las enzimas de la bacteria que está causando la infección. Concentración del producto La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima. En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una eliminación rápida de los productos formados. Activadores enzimáticos Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor, estos pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, etc. En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por ejemplo: el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan cofactores enzimáticos. También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas, llamados coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen carbono, como las vitaminas que se encuentran en los alimentos. Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, necesaria para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo. 2.4 Materiales

2.7.3. Cantidad de sustrato Procedimiento Observaciones 2.8. Conclusiones: 2.9 Cuestionario:

1. Investigar sobre la catalasa: a) Función biológica (incluir reacción que cataliza) b) Localización en la célula **c) Importancia de la actividad de la catalasa para la célula.

2. Temperatura óptima de catalasa:
3. Importancia de la peroxidasa en la práctica
4. ¿Qué función cumple el agua oxigenada al agregarlo en una herida? ¿Cuál** **es el fundamento de su acción?
5. ¿Qué se entiende por desnaturalización de proteínas? 3.Bibliografia**