Cinética enzimática
Especificidad, sitio activo y grupos catalíticos
Las enzimas se unen a los sustratos a través de 3 medios: interacciones
hidrofóbicas y electrostáticas, puentes de hidrógeno y fuerzas de van der Waals.
Los residuos de la enzima que participan a través de la interacción con el sustrato
están alejados uno de otros por medio de la secuencia lineal de aminoácidos de la
proteína, pero por el plegamiento se agrupan para formar el sitio activo de la
enzima (arreglo geométrico complementario de aminoácidos para el sustrato).
Dichos residuos definen una región del sitio activo conocida como sitio de fijación
o de unión del sustrato.
Catalíticos: se encargan de la transformación del sustrato en producto que
conforma el sitio catalítico.
El sitio activo de la enzima suele encontrarse en los surcos o huecos de la
superficie de la enzima. En caso de que sea oligomérica, el sitio activo puede
construirse con residuos pertenecientes a subunidades.
Por la distribución asimétrica de los residuos en el sitio activo, las enzimas son:
estereoespecificas y distinguen entre moléculas quirales o proquirales.
Son catalizadores proteínicos que incrementan la velocidad de una reacción y no
se consumen durante esta: enzimas.
Las enzimas solo catalizan la reacción en que participa un sustrato o un grupo de
sustratos con características comunes.
Da como resultado la interacción de la enzima con un número muy reducido de
sustratos con propiedades estructurales similares (el reconocimiento de la
identidad de los grupos químicos del sustrato por parte de la enzima).
Complejo enzima-sustrato
Esta unión se puede explicar por mecanismos, como el caso de Emil Fischer, que
en 1890, planteó el modelo de llave y cerradura. Considera que el sitio activo de la
enzima se encuentra preformado, esto conlleva a que los residuos mantengan una
posición estática y complementaria a los grupos del sustrato. La lisozima adopta
este modelo.
En contra posición de este mecanismo, encontramos el modelo del ajuste
inducido, propuesto por D.E. Koshland Jr en 1958, que se basa principalmente en
la interacción del sustrato con la enzima, al llevarse a cabo esta interacción se
producen cambios que dan lugar a la creación del sitio activo (este modelo es el
que se observa en la naturaleza).
