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Cinética Enzimática, Resúmenes de Farmacología

Apunte de cinética enzimática básica

Tipo: Resúmenes

2020/2021

Subido el 06/09/2021

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alonzo-2311-campos-gonzalez 🇲🇽

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Cinética enzimática
Reacciones enzimáticas
-Enzima: Proteína que acelera el proceso de una reacción, catalizan la reacción (espontanea).
Muchos fármacos interactúan con enzimas como parte de su mecanismo de acción, también existen
fármacos que son metabolizados por enzimas hepáticas o renales.
Una vez que se lleva a cabo una reacción esta no puede revertirse en el sentido contrario.
Para que se lleve a cabo una reacción se necesita una “energía de activación” lo que hará la enzima
será reducir la energía de activación necesaria para que la reacción se lleva a cabo de forma más
rápida.
Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk
Entre más enzimas disponibles la velocidad de reacción puede ser mayor
Si se aumenta la concentración del sustrato lo suficiente:
Todos los sistemas son saturables (no tenemos un número infinito de enzimas y una enzima no
puede llevar a cabo dos reacciones a la vez)
Gráfica de Michaelis-Menten
Mientras se aumenta la concentración del sustrato se va a ir aumentando la velocidad de la
reacción.
Mientras se sigue aumentando la concentración del sustrato se alcanzará una velocidad tope en
la reacción (velocidad máxima). Se saturan las enzimas
Saturación de enzimas = Velocidad máxima (depende del número de enzimas disponible para llevar a
cabo esa reacción)
-Afinidad por el sustrato: Mientras menor sea la afinidad de la enzima por el sustrato es más difícil
alcanzar la velocidad máxima y mientras mayor sea la afinidad es más fácil alcanzar la velocidad
máxima.
Si sabemos cual es la concentración de un sustrato y la velocidad máxima podríamos saber cual es la
concentración necesaria para que la reacción alcance la velocidad máxima.
-Constante de Michaelis (Km): Es la concentración a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima
(se modifica según la afinidad de cada enzima).
Si suponemos que un fármaco es metabolizado por una enzima, entre mayor es el Km el metabolismo
es mas lento y la eliminación será más lenta, mientras Km es menor el metabolismo y eliminación
serán más rápidas.
Para alcanzar la velocidad máxima (Vmax) la concentración del sustrato (S) es mucho mayor
que para alcanzar la Km.
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Cinética enzimática

Reacciones enzimáticas

  • Enzima: Proteína que acelera el proceso de una reacción, catalizan la reacción (espontanea). Muchos fármacos interactúan con enzimas como parte de su mecanismo de acción, también existen fármacos que son metabolizados por enzimas hepáticas o renales. Una vez que se lleva a cabo una reacción esta no puede revertirse en el sentido contrario. Para que se lleve a cabo una reacción se necesita una “energía de activación” lo que hará la enzima será reducir la energía de activación necesaria para que la reacción se lleva a cabo de forma más rápida. Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk Entre más enzimas disponibles la velocidad de reacción puede ser mayor Si se aumenta la concentración del sustrato lo suficiente:  Todos los sistemas son saturables (no tenemos un número infinito de enzimas y una enzima no puede llevar a cabo dos reacciones a la vez) Gráfica de Michaelis-Menten  Mientras se aumenta la concentración del sustrato se va a ir aumentando la velocidad de la reacción.  Mientras se sigue aumentando la concentración del sustrato se alcanzará una velocidad tope en la reacción (velocidad máxima). Se saturan las enzimas Saturación de enzimas = Velocidad máxima (depende del número de enzimas disponible para llevar a cabo esa reacción) -Afinidad por el sustrato: Mientras menor sea la afinidad de la enzima por el sustrato es más difícil alcanzar la velocidad máxima y mientras mayor sea la afinidad es más fácil alcanzar la velocidad máxima. Si sabemos cual es la concentración de un sustrato y la velocidad máxima podríamos saber cual es la concentración necesaria para que la reacción alcance la velocidad máxima.
  • Constante de Michaelis (Km): Es la concentración a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima (se modifica según la afinidad de cada enzima). Si suponemos que un fármaco es metabolizado por una enzima, entre mayor es el Km el metabolismo es mas lento y la eliminación será más lenta, mientras Km es menor el metabolismo y eliminación serán más rápidas.  Para alcanzar la velocidad máxima (Vmax) la concentración del sustrato (S) es mucho mayor que para alcanzar la Km.

Cinética enzimática

Inhibidores enzimáticos (competitivos y no competitivos) Inhibición competitiva