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Termodinámica y Cinética Enzimática: Leyes de la Termodinámica y Procesos Enzimáticos, Guías, Proyectos, Investigaciones de Bioquímica

Una introducción a la termodinámica y la cinética enzimática, incluyendo las leyes de la termodinámica, el papel de la entropía en los procesos espontáneos, y el estudio de la cinética enzimática a través de la velocidad de reacción, la cinética enzimática y los factores que influyen en la actividad enzimática. Además, se discuten los ensayos enzimáticos y su importancia en el análisis de la actividad enzimática.

Tipo: Guías, Proyectos, Investigaciones

2020/2021

Subido el 31/05/2022

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BIOQUIMICA
Blgo. MSc. Cesar Daniel Quesquén López
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¡Descarga Termodinámica y Cinética Enzimática: Leyes de la Termodinámica y Procesos Enzimáticos y más Guías, Proyectos, Investigaciones en PDF de Bioquímica solo en Docsity!

BIOQUIMICA

Blgo. MSc. Cesar Daniel Quesquén López

RELACIONES TERMODINÁMICAS

1 ° Ley de la termodinámica: La energía total del universo y su entorno es constante (la energía se conserva).

Esta ley no permite determinar si una reacción ocurre espontáneamente.

E = EB - EA = Q - W

Q: calor absorbido EA: Energía al principio del proceso EB: Energía al final del proceso W: Trabajo realizado por el sistema.

También existe un grado de desorden (azar) en el sistema- entropía ( 2 da ley).

Sustrato Producto

Complejo Enzima -Sustrato

V=-d[S]/dt = d[P]/dT

CINETICA:

Velocidad de cambio de sustratos a productos

VELOCIDAD:

Cambio en la concentración-- S o P /T

TASA:

Cambio en la cantidad de sustrato o producto por unidad
de tiempo

S4>S3>S2>S

Orden 1 Orden 0

Curva de progreso de una reacción enzimática

Temperatura

pH

Concentración de sustrato

Concentración de enzima

Inhibidores

FACTORES DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

 Influye en la actividad.

 Punto óptimo = Máxima de actividad.

 Temperaturas bajas = "muy rígidas"

 Temperaturas altas (> 50 oC), se desnaturaliza.

 Desnaturalización es irreversible.

Temperatura

Enzimas (pH óptimo) se afecta de varias maneras:

 Centro activo: aminoácidos con grupos ionizados (NH2 y COO-), varia con el pH.

 Aa ionizados – no están en el centro activo puede provocar modificaciones en la enzima.

 Las variaciones del pH afectan al sustrato.

Efecto del pH

  • Inicio: aumento [s] --- aumento V reac.
  • Proceso: [s] sigue aumentando – V disminuye y son muy altas

[s] no cambia-- V.

  • Final: Centros activos -- saturados

Concentración de sustrato

 Vo = siempre proporcional [E].

 Solo para velocidades iníciales.

Concentración de enzima