PROBLEMAS DE ENZIMAS
1. ¿Que relación existe entre la KM y la concentración de sustrato cuando una reacción
catalizada enzimáticamente alcanza el 80% de la Vmax?
2. La penicilina es hidrolizada y con ello inactivada por la penicinilasa (-lactamasa),
enzima presente en las bacterias resistentes al antibiótico, y en un experimento se
obtienen los siguientes resultados:
[penicilina]
penicilina hidrolizada
moles X l0-5
mol/min
0.1
0.11
0.3
0.25
0.5
0.34
1.0
0.45
3.0
0.58
5.0
0.61
La masa de la enzima en Staphylococcus aureus es de 29.6 kd. Para el ensayo se midió
la cantidad de penicilina hidrolizada en un 1minuto en 10 ml de solución con 10 g de
penicilinasa pura, en función de la concentración de penicilina (se supone que la
concentración de penicilina no se modifica apreciablemente durante el ensayo).
a) ¿Obedece la penicilinasa a una cinética de Michaelis-Menten?
b) De ser así determine el valor de KM y de la Vmax.
c) Determine el número de recambio de la enzima bajo estas condiciones, supóngase un
centro activo por molécula de enzima.
3. El salicilato es un inhibidor de la glutámico deshidrogenasa (GDH). En un ensayo de la
actividad de la enzima se obtuvieron los siguientes datos:
[glu] mM
mg de NH4/min
sin salicilato
con salicilato
1.5
0.21
0.08
2.0
0.25
0.10
3.0
0.28
0.12
4.0
0.33
0.13
8.0
0.44
0.16
16.0
0.42
0.18
Realice la gráfica de concentración de sustrato contra actividad enzimática. También
elabore la gráfica con los inversos. Determine de forma analítica como gráfica el KM y Vmax
para cada caso, así como el tipo de inhibición que presenta el salicilato y su Ki sabiendo
que la concentración empleada de salicilato es de 5mM.
4. En presencia de una concentración de sustrato a saturación 1.4 mg de una enzima
dan una velocidad de 6.2 mmoles de producto formado por minuto. El P. M. de la enzima
es de 52 500. ¿Cuál es la actividad molecular de la enzima?
5. ¿Qué concentración de inhibidor competitivo se requiere para producir el 75% de
inhibición a una concentración de sustrato de 11.5 X 10-23 M, si el KM es de 2.9 X 10-4 M
y el Ki es de 2 X 10-5 M.
