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Orientación Universidad
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problemas biomoleculas, Ejercicios de Bioquímica

Asignatura: Bioquímica, Profesor: el qsea, Carrera: Biología, Universidad: UAM

Tipo: Ejercicios

2012/2013

Subido el 24/12/2013

andreazapateer
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Departamento de Biología Molecular
2º Curso del Grado de BIOLOGÍA
PROBLEMAS: BIOMOLÉCULAS
1. Calcule el pKa del ácido láctico sabiendo que en una disolución de concentraciones
0,01M de ácido láctico y 0,087 de lactato el pH es de 4,8.
2. ¿Cuáles son las concentraciones de ácido acético y ión acetato en un tampón acetato
0,2M, pH= 5,00? La Ka para el ácido acético es de 1,70 x 10
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.
3. Describir la preparación de 2 litros de tampón formiato 0,25M, pH= 4,5 partiendo de
ácido fórmico 1M y formiato sódico sólido (HCOONa). El pKa del HCOOH es = 3,75.
4. a) Escribir las estructuras de las diferentes formas del ácido glutámico que pueden
obtenerse en un rango de 1-13 unidades de pH. b) Calcule el punto isoeléctrico para el
ácido glutámico utilizando los valores de pKa disponibles en la bibliografía.
5. a) Escribir las estructuras de las diferentes formas de la lisina que pueden obtenerse
en un rango de 1-13 unidades de pH. b) Calcule el punto isoeléctrico para de este
aminoácido utilizando los valores de pKa disponibles en la bibliografía.
6. Se practicó una electroforesis sobre papel, a pH= 6,0, de una mezcla de glicina,
alanina, ácido glutámico, lisina, arginina y serina.
a) ¿Cuál(es) de los compuestos se mueve hacia el ánodo (polo +)?
b) ¿Cuál de ellos migra hacia el cátodo (polo -)?
c) ¿Cuál de ellos permanece en o cerca del origen?
7. A una resina de intercambio aniónico se le añade una mezcla de lisina, arginina, ácido
aspártico, ácido glutámico, tirosina y alanina, a pH elevado. Predecir el orden de elución
de los aminoácidos por tratamiento de la resina con disoluciones de pH sucesivamente
decrecientes y que van desde 1-14 unidades de pH.
8. La cromatografía monodimensional sobre papel de una mezcla de serina, alanina,
ácido glutámico e isoleucina, se llevo a cabo con un sistema disolvente que contiene
n-butanol, agua y ácido acético. Predecir las movilidades relativas de los aminoácidos
en el sistema descrito indicando. Qué aminoácido será el que se desplace a una mayor
distancia del origen.
9. ¿En qué dirección (hacia el ánodo (A+), hacia el cátodo (C-) o en el origen (O))
migrarán las siguientes proteínas en un campo eléctrico al pH indicado?:
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Departamento de Biología Molecular

2º Curso del Grado de BIOLOGÍA

PROBLEMAS: BIOMOLÉCULAS

  1. Calcule el pKa del ácido láctico sabiendo que en una disolución de concentraciones 0,01M de ácido láctico y 0,087 de lactato el pH es de 4,8.
  2. ¿Cuáles son las concentraciones de ácido acético y ión acetato en un tampón acetato 0,2M, pH= 5,00? La Ka para el ácido acético es de 1,70 x 10-5.
  3. Describir la preparación de 2 litros de tampón formiato 0,25M, pH= 4,5 partiendo de ácido fórmico 1M y formiato sódico sólido (HCOONa). El pKa del HCOOH es = 3,75.
  4. a) Escribir las estructuras de las diferentes formas del ácido glutámico que pueden obtenerse en un rango de 1-13 unidades de pH. b) Calcule el punto isoeléctrico para el ácido glutámico utilizando los valores de pKa disponibles en la bibliografía.
  5. a) Escribir las estructuras de las diferentes formas de la lisina que pueden obtenerse en un rango de 1-13 unidades de pH. b) Calcule el punto isoeléctrico para de este aminoácido utilizando los valores de pKa disponibles en la bibliografía.
  6. Se practicó una electroforesis sobre papel, a pH= 6,0, de una mezcla de glicina, alanina, ácido glutámico, lisina, arginina y serina. a) ¿Cuál(es) de los compuestos se mueve hacia el ánodo (polo +)? b) ¿Cuál de ellos migra hacia el cátodo (polo -)? c) ¿Cuál de ellos permanece en o cerca del origen?
  7. A una resina de intercambio aniónico se le añade una mezcla de lisina, arginina, ácido aspártico, ácido glutámico, tirosina y alanina, a pH elevado. Predecir el orden de elución de los aminoácidos por tratamiento de la resina con disoluciones de pH sucesivamente decrecientes y que van desde 1-14 unidades de pH.
  8. La cromatografía monodimensional sobre papel de una mezcla de serina, alanina, ácido glutámico e isoleucina, se llevo a cabo con un sistema disolvente que contiene n-butanol, agua y ácido acético. Predecir las movilidades relativas de los aminoácidos en el sistema descrito indicando. Qué aminoácido será el que se desplace a una mayor distancia del origen.
  9. ¿En qué dirección (hacia el ánodo (A+), hacia el cátodo (C-) o en el origen (O)) migrarán las siguientes proteínas en un campo eléctrico al pH indicado?:

a) Ovoalbúmina a pH= 5, b) beta-lactoglobulina a pH= 5,0 y a pH= 7, pI para ovoalbúmina 4,6; pI para beta-lactoglobulina 5,

  1. Predecir la secuencia en que las proteínas siguientes resultaran eludidas en una columna de exclusión molecular, con un intervalo de fraccionamiento de proteína de 5000 a 400000 daltons: mioglobina, catalasa, citocromo c, miosina, quimotripsinógeno y seroalbúmina (pesos moleculares: 16900, 221600, 13370, 524800, 23240, 68500 daltons, respectivamente).
  2. Predecir la dirección de la migración (es decir, estacionario (0), hacia el cátodo (C-) o hacia el ánodo (A+) de los siguientes péptidos, durante la electroforesis sobre papel a pH= 1.9, pH= 3,0, pH= 6,5 y pH= 10,0. a) Lys-Gly-Ala-Gly. b) Lys-Gly-Ala-Glu. c) His-Gly-Ala-Glu. d) Glu-Gly-Ala-Glu. e) Gln-Gly-Ala-Lys.
  3. Si los cinco péptidos del problema 11 se encuentran presentes en una mezcla, predígase el orden de elución relativo de cada péptido en una columna de resina de intercambio iónico conteniendo Dowex-1 (intercambiador de aniones) cuando la columna se eluye con un sistema tampón cuyo pH experimenta un cambio continuo desde un valor inicial de pH= 10,0 hasta un valor final de pH= 1,0.
  4. Calcule la secuencia de un péptido a partir de los siguientes datos: La hidrólisis ácida total dio: Ala 2 , Arg, Lys 2 , Met, Phe, Ser 2 El tratamiento con carboxipeptidasa dio Ala. El tratamiento con tripsina generó tres péptidos que contenían: (Ala, Arg); (Lys,Phe,Ser); (Lys); (Ala, Met, Ser). El tratamiento con bromuro de cianógeno (CNBr) dio dos péptidos. Uno contenía (Ala,Arg,Lys 2 , Met, Phe, Ser). El otro, contenía (Ala, Ser). El tratamiento con termolisina generó dos péptidos que contenían (Ala, Arg, Ser) y (Ala, Lys 2 , Met, Phe, Ser).
  5. Se ha aislado un péptido a partir de un hongo raro que previene la calvicie y estamos interesados en sus posibilidades comerciales. El péptido, de composición Lys, His, Asp, Glu 2 , Ala, Ile, Val y Tyr, produjo 2,4-dinitrofenilaspartato al efectuar el análisis del resto N-terminal con 2,4-dinitrofluorobenceno y valina libre como primer producto con la carboxipeptidasa. La digestión de A con tripsina rindió dos péptidos. Uno de ellos contenia: (Lys, Asp, Glu, Ala, Tyr). El otro (His, Glu, Ile, Val) rindió 2,4- dinitrofenilhistidina al analizar el resto N-terminal con 2,4-dinitrofluorobenceno. La escisión del último con termolisina rindió entre otros productos, histidina libre. A partir de A, se formaron también dos péptidos quimotrípticos. Uno contenía (Asp, Ala, Tyr) y el otro contenía (Lys, His, Glu2, Ile, Val). Dedúzcase una estructura para el péptido.