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• Ligação covalentes• Interações iônicasvs. Bioquímica)^ Lucas/Liza – Rodrigo – Simara^ Bioquímica^ Interações ponte salina Moléculas (Química
• Eletronegatividade• Hidrofobicidade• Polarização atração efeito hidrofóbico ponte de hidrogênio
• Estruturas de moléculas e processosbioquímicos são extremamente sensíveis avariações de pH. Por isso, é necessárioalgum sistema capaz de manter o pH emníveis aceitáveis. pH^ pH e tampões fisiológico
• Em humanos, o pH plasmático deve ser• A faixa “aceitável” é muito pequena:• Para manter o pH dentro desses níveismantido por volta de 7,4.problemas graves podem ocorrer já avalores próximos de 7.aceitáveis, os seres vivos utilizam tampão. sistemas-
• Como o Ka pode ter valores em várias • pKas maiores que 2 indicam ácidos fracos • Quando se adiciona um ácido forte aoordens de grandeza, usa-se mais comumenteo pKa:sistema formado pelo ácido HA e sua base – pKa=-logKa Sistemas tampão^ Ka e pKa
• O pH diminui, mas muito menos que se nãoconjugada A, o sistema-tampão reage porintermédio da base conjugada A, que seassocia aos prótons transformando-se noácido HA. Assim, menos prótons ficarãolivres.houvesse o ácido fraco (em que todos osprótons adicionais ficariam livres).
• Como K é constante, é preciso manter a• As concentrações de Hequação K=[A][Henquanto A diminui.^ Funcionamento de um tampão Funcionamento de um tampãofrente a umafrente a um+]/[HA].^ ácido forte + base forte e HA aumentam,
• É preciso manter a equação• As concentrações de HK=[A][Henquanto A aumenta.+]/[HA]. + e HA diminuem,
Equação de Henderson-Hasselbalch • Manipulando a equação Ka=[A][H+]/[HA],^ Curvas de titulação^ • Finalidade:• Método:- quantificar o ácido em uma solução- titular com base de [C] conhecida- medir pH do meio- repetir até ácido ser consumido
• O pKa é o valor de pH que provoca 50% dechegamos em uma equação útil pararesolução de problemas:dissociação do ácido.
• Usa-se o termo• Em humanos, por exemplo, é necessário• Os principais tampões em humanos são oreferir àqueles encontrados em seres vivos.manter o pH do sangue próximo de 7,4.fosfato (sistema Hproteínas e o bicarbonato.^ Tampões biológicos tampões biológicos 3 PO 4 –H 2 PO 4 - ), as para se
Proteínas
Serina(Ser, Treonina(Thr, Aromáticos ST ))^ Polares^ Asparagina(Asn, Glutamina(Gln, NQ ))
Fenilalanina(Phe,Tirosina(Tyr, Y F )) Triptofano(Trp, W )
Positivos ou básicos Negativos ou ácidos Lisina(Lys,Arginine(Arg, KR )) Somente quando protonadaHistidina(His, H )
Aspartato(Asp, D ) Glutamato(Glu, E )
Quiralidade dos aminoácidos^ pKa: ionização de resíduos^ • •^ A proporção entre asduas formas se dáutilizando a equaçãode Henderson-Haselbalch:Aqui, A se refere àforma na segundacoluna, e HA à daprimeira.
• O carbono alfa de um aminoácido éassimétrico. Portanto, aminoácidos podemter duas formas quirais, denominadasApenas a forma l é observada em proteínas. l e r.
- • • A parte terminal da cadeia que apresenta ogrupo amina é denominadasimplesmenteA que apresenta o grupo ácido carboxílico édenominadoMassas de proteínas são comumente dadas em Daltons hidrogênio. Aminoácidos tem massa média de110 daltons.^ Porções terminais de uma cadeia A relação seqüência–estrutura– (Da), que correspondem à massa do carboxi-terminal polipeptídica N-terminal função. amino-terminal ou C-terminal ou.
- • • Asuadecorre do correto posicionamento de algunsaminoácidos-chave.Adeterminada por suaaminoácidos.Em geral, proteínas com alta possuem estrutura similar. funçãoestrutura estrutura de uma proteína é determinada pela de uma proteína, por sua vez, é. Isso porque, em geral, a função seqüência identidade de
Planos de ligação: rotações phi e psi^ Caracterização estrutural^ No processo de enovelamento:1. Conformações2. Estado nativo3. Estabilidade termodinâmica4. Entropia e entalpia5. Camadas de solvatação6. Interações covalentes7. Interações não-covalentes
RAMACHANDRAN
Estrutura secundária: hélices Estrutura secundária: hélices
Estruturas e o Ramachandran Proteínas fibrosas enzima piruvato kinase
(Ala, Val, Leu, ILe, Met, Phe)^ Interações hidrofóbicas Interações covalentes
• Proteínas globulares tendem a se enovelarde forma a agrupar aminoácidos apolaresem seu interior, formando estruturascompactas. Proteínas de membrana^ Proteínas globulares Mioglobina Hidrofóbicos Carregados Outros
- • Além de superfícies decontato com água, hásuperfícies de contatocom lipídios demembrana!Comumente há transmembranares mas outros formatossão possíveis. hélices ,
