Está em maior quantidade nos embriões (90% a 95%), quando maior a idade a quantidade de água diminuirá. Na célula encontramos água na forma: livre e ligada. → Forma livre: 95% água total, funciona como solvente de solutos e como meio de dispersão do sistema coloidal. → Forma ligada: 5% água total, unida fracamente a outras moléculas por uniões não covalentes; representa água imobilizada no seio das macromoléculas. Propriedades da água Funções da água

SAIS MINERAIS

→ Sais dissociados de ânios (CI-) e cátions (Na+ e K+) são importantes para a manutenção da pressão osmótica e do equilíbrio acidobásico da célula. → Íons inorgânicos são indispensáveis como cofatores enzimáticos. → Adenose trifosfato (ATP) é a principal fonte de energia para os processos vitais da célula.

ÁCIDOS NUCLEICOS

São macromoléculas. Os ácidos nucleicos contêm carboidratos (pentoses), bases nitrogenadas (purinas e pirimidinas) e ácido fosfórico. A molécula de ácido nucleico é um polímero cujos monômeros são nucleotídeos ligados sucessivamente por ligações diésteres (os fosfatos ligam o carbono 3’ da pentose de um nucleotídeo com o carbono 5’ da pentose do nucleotídeo seguinte). DOGMA CENTRAL BIOLOGIA MOLECULAR

DNA

Dupla-hélice. As duas cadeias são antiparalelas. As bases nitrogenadas estão localizadas na face interna da dupla hélice. As duas cadeias estão unidas entre si por pontes de hidrogênio entre os pares de bases nitrogenadas. Localização: principalmente no núcleo (também nas mitocôndrias e nos cloroplastos) Função nas células: informação genética Pentose: desoxirribose Bases pirimidínicas: citosina, timina Bases purínicas: adenina, guanina RNA Fita única. Existem três classes principais de RNA: → RNA mensageiro (mRNA) – cadeia simples. Transporta a informação contida no DNA para o local de síntese proteica (ribossomos). → RNA ribossômico (rRNA) – cadeia simples dobrada. Faz parte da constituição dos ribossomos. → RNA de transferência (tRNA) - cadeia simples dobrada em determinadas regiões. Transfere aminoácidos para o local de síntese proteica (ribossomos). Localização: principalmente no citoplasma (também no núcleo, mitocôndrias e cloroplastos) Função nas células: síntese de proteínas Pentose: ribose Bases pirimidínicas: citosina, uracila Bases purínicas: adenina, guanina

CARBOIDRATOS

Constituídos por carbono, hidrogênio e oxigênio. Representa a principal fonte de energia para a célula e são componentes estruturais importantes. São classificados em: Monossacarídeos: açucares simples; fórmula geral Cn(H 2 O)n; classificados como

trioses, tetroses, pentoses, hexoses.

Dissacarídeos: açucares formados pela combinação de dois monômeros de hexose; fórmula C 12 H 22 O 11. Oligassacarídeos: esses carboidratos são cadeias, às vezes ramificadas, constituídas por diferentes combinações de vários tipos de monossacarídios. Polissacarídeos: combinação de muitos monômeros que hexose com a correspondente perda de água. A hidrólise dos polissacarídeos dá origem a monossacarídeos.

LIPÍDIOS

São um grupo de moléculas caracterizadas por serem insolúveis na água e solúveis em solventes orgânicos. Os lipídios mais frequentes nas células são: Triglicerídeos: triésteres de ácidos graxos com glicerol. Cada ácido graxo é constituído por uma grande cadeia hidrocarbonada. Os grupamentos carboxila desses ácidos reagem

Cinco aminoácidos são neutros polares ou hidrofílicos (serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina); Dez aminoácidos são neutros apolares ou hidrofóbicos (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, cisteína, prolina, fenilalanina, triptofano, metionina). Uma combinação de dois aminoácidos forma um dipeptídio e a combinação de três aminoácidos é um tripeptídio. Quando ocorre a ligação de alguns aminoácidos, o composto é um oligopeptídio (Figura 2.26). Por fim, um polipeptídio é formado por muitos aminoácidos. Proteínas podem ser NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS Estrutura primária: consiste na sequência dos aminoácidos que formam a cadeia proteica. Estrutura secundária: é a configuração espacial da proteína, que deriva da posição de determinados aminoácidos em sua cadeia. Assim, algumas proteínas (ou partes delas) têm uma forma cilíndrica denominada α hélice. Estrutura terciária: é consequência da formação de novos pregueamentos nas estruturas secundárias α-hélice e folha pregueada β, que dão origem à configuração tridimensional da proteína. Dependendo do padrão de pregueamento adotado, são formadas proteínas fibrosas ou globulares. Estrutura quaternária: resulta da combinação de dois ou mais polipeptídios, o que origina moléculas de grande complexidade. Diferentes tipos de ligações químicas determinam a estrutura das proteínas. Os demais níveis de organização dependem do estabelecimento de diferentes tipos de ligações químicas entre os átomos dos aminoácidos. Assim, são formadas ligações covalentes e vários tipos de ligações fracas, ou seja, uniões não covalentes. São exemplos de ligações não covalentes: → Pontes de hidrogênio; → Ligações iônicas ou eletrostáticas; → Interações hidrofóbicas; → Interações de van der Waals. → Estruturais → Enzimáticas