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Resumenes importantes, Resumos de Bioquímica Médica

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Tipologia: Resumos

2026

Compartilhado em 31/05/2026

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GUÍA DE ESTUDIO: LAS ENZIMAS
I. Definición y Características Generales
Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica que permiten que
las reacciones químicas en los seres vivos ocurran a velocidades compatibles con la
vida.
Especificidad: Tienen un alto grado de especificidad; generalmente catalizan
una sola reacción química.
Eficiencia: Aceleran la velocidad de reacción sin consumirse en el proceso y
se requieren en cantidades mínimas.
Acción Termodinámica: Actúan sobre reacciones que ya son
termodinámicamente posibles, disminuyendo la energía de activación.
Regulación: Su actividad puede ser regulada e inhibida por diversas
sustancias.
II. Estructura y Componentes
La mayoría de las enzimas son proteínas globulares complejas. Sus partes principales
son:
1. Sitio Activo: Zona específica de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la
catálisis.
2. Sitio Alostérico (Centro Regulador): Lugar distinto al sitio activo donde se
unen sustancias que regulan (activan o inhiben) la actividad enzimática.
3. Sistemas Enzimáticos Complejos:
o Apoenzima: La parte puramente proteica, por sí sola es inactiva.
o Cofactor: Componente no proteico necesario para la acción. Puede ser
un ion inorgánico (Fe2+, Mg2+, Zn2+) o una molécula orgánica
llamada Coenzima (muchas derivan de vitaminas como el NAD).
o Holoenzima: Es la enzima total y activa (Apoenzima + Cofactor).
III. Clasificación Internacional
Se clasifican en 6 grandes grupos según el tipo de reacción que catalizan:
1. Oxido-reductasas: Reacciones de óxido-reducción (ej. deshidrogenasas).
2. Transferasas: Transfieren grupos químicos (ej. transaminasas).
3. Hidrolasas: Ruptura de enlaces añadiendo agua (ej. fosfatasas).
4. Liasas: Adición o eliminación de grupos a dobles ligaduras (ej.
descarboxilasas).
5. Isomerasas: Cambios estructurales dentro de la misma molécula (ej.
epimerasas).
6. Ligasas: Unión de dos moléculas usando energía del ATP (ej. sintetasas).
IV. Mecanismo de Acción y Cinética
Complejo Enzima-Sustrato (ES): La enzima se une al sustrato de forma
específica para transformarlo en producto (E + S ↔ ES → E + P).
Energía de Activación: Es la energía mínima necesaria para alcanzar el
estado de transición (donde los enlaces están debilitados). La enzima acelera
la reacción porque baja esta barrera energética.
Unidad Internacional (UI): Cantidad de enzima que cataliza la transformación
de 1 micromol de sustrato por minuto.
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GUÍA DE ESTUDIO: LAS ENZIMAS

I. Definición y Características Generales Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica que permiten que las reacciones químicas en los seres vivos ocurran a velocidades compatibles con la vida.

  • Especificidad: Tienen un alto grado de especificidad; generalmente catalizan una sola reacción química.
  • Eficiencia: Aceleran la velocidad de reacción sin consumirse en el proceso y se requieren en cantidades mínimas.
  • Acción Termodinámica: Actúan sobre reacciones que ya son termodinámicamente posibles, disminuyendo la energía de activación.
  • Regulación: Su actividad puede ser regulada e inhibida por diversas sustancias. II. Estructura y Componentes La mayoría de las enzimas son proteínas globulares complejas. Sus partes principales son:
  1. Sitio Activo: Zona específica de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.
  2. Sitio Alostérico (Centro Regulador): Lugar distinto al sitio activo donde se unen sustancias que regulan (activan o inhiben) la actividad enzimática.
  3. Sistemas Enzimáticos Complejos: o Apoenzima: La parte puramente proteica, por sí sola es inactiva. o Cofactor: Componente no proteico necesario para la acción. Puede ser un ion inorgánico ( Fe 2+, Mg 2+, Zn 2+) o una molécula orgánica llamada Coenzima (muchas derivan de vitaminas como el NAD). o Holoenzima: Es la enzima total y activa (Apoenzima + Cofactor). III. Clasificación Internacional Se clasifican en 6 grandes grupos según el tipo de reacción que catalizan:
  4. Oxido-reductasas: Reacciones de óxido-reducción (ej. deshidrogenasas).
  5. Transferasas: Transfieren grupos químicos (ej. transaminasas).
  6. Hidrolasas: Ruptura de enlaces añadiendo agua (ej. fosfatasas).
  7. Liasas: Adición o eliminación de grupos a dobles ligaduras (ej. descarboxilasas).
  8. Isomerasas: Cambios estructurales dentro de la misma molécula (ej. epimerasas).
  9. Ligasas: Unión de dos moléculas usando energía del ATP (ej. sintetasas). IV. Mecanismo de Acción y Cinética
  • Complejo Enzima-Sustrato (ES): La enzima se une al sustrato de forma específica para transformarlo en producto (E + S ↔ ES → E + P).
  • Energía de Activación: Es la energía mínima necesaria para alcanzar el estado de transición (donde los enlaces están debilitados). La enzima acelera la reacción porque baja esta barrera energética.
  • Unidad Internacional (UI): Cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 micromol de sustrato por minuto.

V. Factores que Modifican la Actividad

  1. Concentración de Enzima: La velocidad es directamente proporcional a la cantidad de enzima.
  2. Concentración de Sustrato: La velocidad aumenta hasta alcanzar una Velocidad Máxima ( Vmax ) cuando la enzima se satura.
  3. Temperatura: Existe una temperatura óptima (cercana a 37°C en humanos). Temperaturas superiores a 40°C causan desnaturalización.
  4. pH: Cada enzima tiene un pH óptimo (ej. la pepsina gástrica actúa a pH 1.5). Cambios extremos inactivan la enzima. VI. Inhibición y Regulación
  • Inhibición Irreversible: El inhibidor se une permanentemente (ej. venenos órgano-fosforados).
  • Inhibición Reversible: El inhibidor puede separarse de la enzima. o Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. o No competitiva: Se une a un sitio diferente, alterando la conformación de la enzima. o Acompetitiva: Se une solo al complejo ES.
  • Regulación Alostérica: Moduladores positivos (estimulan) o negativos (inhiben) se unen al centro regulador. Es común la inhibición por retroalimentación (el producto final frena la vía). VII. Aplicación en el Laboratorio Clínico El estudio de enzimas en plasma permite diagnosticar enfermedades:
  • Enzimas de escape: Aumentan en sangre tras un daño tisular (ej. CPK y TGO en infarto al miocardio; TGP en hepatitis; Amilasa en pancreatitis).
  • Enzimas específicas: Tienen su función normal en el plasma (ej. trombina en la coagulación).
  • Mutarrotación: Fenómeno donde las formas alfa ( α ) y beta ( β ) de un azúcar (como la glucosa) cambian su índice de rotación hasta alcanzar un equilibrio.
  1. Disacáridos: La unión de dos azúcares Se forman mediante un enlace glucosídico , liberando una molécula de agua.
  • Sacarosa: Glucosa + Fructosa. Es el azúcar de mesa y no tiene poder reductor.
  • Lactose: Glucosa + Galactosa. Presente en la leche; tiene poder reductor.
  • Maltosa: Glucosa + Glucosa. Proviene de la germinación de cereales; tiene poder reductor.
  1. Polisacáridos: Cadenas Largas Son polímeros de más de 10 monosacáridos.
  • Homopolisacáridos (un solo tipo de unidad): o Glucógeno: Se almacena en el hígado (80%) y los músculos (20%) de los animales. o Dextrano: Usado en medicina como sustituto del plasma sanguíneo para restaurar el volumen de sangre.
  • Heteropolisacáridos (distintos tipos de unidades): o Ácido hialurónico: Actúa como lubricante en articulaciones (líquido sinovial) y en el ojo. o Heparina: Tiene una potente función anticoagulante. o Condroitinsulfato: Crucial para la estructura de cartílagos y huesos.
  1. Otros Glúcidos de Importancia Médica
  • Peptidoglicanos (Mureína): Forman la pared celular de las bacterias.
  • Fibra Dietaria: Compuesta por celulosa, pectinas y gomas que el cuerpo humano no puede digerir, pero que aportan resistencia mecánica y salud intestinal.
  • Glicoproteínas: Proteínas unidas a oligosacáridos que funcionan como señales en la membrana plasmática.

LIPIDOS

  1. Bioquímica de los Lípidos Definición y Composición: Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas principalmente por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno , aunque también pueden contener Fósforo, Azufre y Nitrógeno. A diferencia de otras biomoléculas, no forman estructuras poliméricas macromoleculares. Características Principales:
    • Insolubles en agua: Forman estructuras llamadas micelas.
    • Solubles en disolventes orgánicos: Como el cloroformo, benceno y acetona.
    • Densidad: Son menos densos que el agua (flotan).
    • Tacto: Son untuosos. Funciones Biológicas:
    • Reserva energética: Un gramo de lípido produce 9.3 cal.
    • Estructural: Los lípidos constituyen el 40% de la membrana celular.
    • Transporte: Movilizan vitaminas liposolubles.
    • Termorregulador: Ayudan a regular la temperatura corporal.
    • Reguladora: Incluyen hormonas, vitaminas y ácidos biliares.
  1. Clasificación de los Lípidos A. Lípidos Saponificables (Poseen ácidos grasos) Se dividen en simples y complejos:
    1. Lípidos Simples (C, H, O): o Acilglicéridos (Grasas neutras): Formados por ácidos grasos y glicerol. ▪ Monoglicéridos: 1 ácido graso + glicerina. ▪ Diacilglicéridos: 2 ácidos grasos + glicerina. ▪ Triacilglicéridos (Triglicéridos): 3 ácidos grasos + glicerina; son los más importantes y extendidos. o Ceras: Formadas por ácidos grasos y alcoholes de cadena larga (como el cetílico). Son sólidas, impermeables y cumplen funciones de protección y lubricación en la piel, pelos y frutos.
    2. Lípidos Complejos (Lípidos de membrana): Contienen otros elementos además de C, H y O. o Fosfolípidos: Incluyen un residuo de ácido ortofosfórico. ▪ Glicerofosfolípidos: Tienen alcohol glicerol (ej. lecitinas, cardiolipinas, cefalinas). ▪ Esfingofosfolípidos: Tienen alcohol esfingosina (ej. esfingomielinas, presentes en tejido nervioso). o Glucolípidos: Formados por ácido graso, esfingosina y un carbohidrato (glucosa o galactosa). Ejemplos: cerebrósidos y gangliósidos. B. Lípidos Insaponificables (No contienen ácidos grasos)
    • Terpenos: Formados por la polimerización del isopreno. Incluyen esencias vegetales (mentol), vitamina A, pigmentos y caucho.
    • Esteroides: Derivan del ciclo pentanoperhidrofenantreno. Incluyen el colesterol , vitamina D, hormonas sexuales (estrógeno, testosterona), cortisol y sales biliares.

GLUCÓLISIS

La glucólisis es el proceso por el cual la célula rompe una molécula de glucosa para obtener energía. Ocurre en el citoplasma de la célula y no necesita oxígeno directamente, por eso puede pasar tanto en condiciones aeróbicas como anaeróbicas. La idea principal es: 1 glucosa → 2 piruvatos + 2 ATP netos + 2 NADH ¿Qué entra en la glucólisis? Entra 1 molécula de glucosa La glucosa tiene 6 carbonos. ¿Qué pasa durante la glucólisis? La glucosa se rompe en dos moléculas más pequeñas llamadas piruvato. Cada piruvato tiene 3 carbonos. Entonces: Glucosa de 6 carbonos → 2 piruvatos de 3 carbonos ¿Cuántos ATP se usan? Al inicio, la célula gasta 2 ATP para activar la glucosa. Es como una inversión de energía. ¿Cuántos ATP se producen? Después se producen 4 ATP. Pero como al inicio se gastaron 2 ATP: 4 ATP producidos - 2 ATP gastados = 2 ATP netos Entonces la ganancia real es: 2 ATP netos ¿Cuántos NADH se producen? Durante la glucólisis también se producen: 2 NADH El NADH es importante porque transporta electrones y luego puede ayudar a producir más energía. Producto final de la glucólisis Al final se obtiene: 2 piruvatos 2 ATP netos 2 NADH

Resumen para memorizar La glucólisis es la degradación de una glucosa en el citoplasma. No necesita oxígeno directamente. Su función es obtener energía. A partir de una glucosa se forman dos piruvatos, se gastan 2 ATP, se producen 4 ATP, por eso la ganancia neta es de 2 ATP, y también se forman 2 NADH. Frase corta para examen La glucólisis es una vía metabólica que ocurre en el citoplasma, donde una molécula de glucosa se degrada en dos moléculas de piruvato, produciendo una ganancia neta de 2 ATP y 2 NADH. ÓSMOSIS EN PALABRAS SIMPLES La ósmosis es cuando el agua se mueve de un lado a otro. Pero el agua se mueve por una razón: El agua siempre se va al lado donde hay más sal, más azúcar o más sustancias disueltas. O sea: El agua sigue a lo más concentrado. Ejemplo con sal Imagina dos lados separados por una membrana: Lado A: poca sal Lado B: mucha sal El agua va a moverse hacia el lado B, porque ahí hay más sal. ¿Por qué? Porque el agua intenta “diluir” esa sal, como para equilibrar los dos lados. Ahora imagina una célula La célula tiene agua adentro y también hay agua afuera. Dependiendo de cuánta sal o sustancias haya afuera, el agua puede: entrar a la célula o salir de la célula

  1. Hipotónica Afuera hay poca sal. Entonces el agua entra a la célula. La célula se hincha. Memoriza así: