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PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
1 er^ Curso. Bioquímica. Facultad de Veterinaria. Curso 2018- (Para hacer en clase)
1.- La representación doble inversa (Lineweaver-Burk) (1/v vs 1/[S]) de los datos cinéticos de una enzima, obtenidos en ausencia de inhibidor y en presencia de una concentración de inhibidor 8 μM, proporciona dos líneas rectas (y 1 e y 2 ). (y 1 ): 1/v = 2,50 1/[S] + 10,0. (y 2 ): 1/v = 1,25 1/[S] + 5,0. Determinar el tipo de inhibición y calcular el valor de Km , Vmax, K (^) m ap, Vmaxap y K (^) i. (La concentración de sustrato viene expresada en mM y la velocidad de la reacción en moles/min).
2.- En un estudio cinético en presencia de una concentración de inhibidor de 10 nM, los valores de la abscisas y de la pendiente de la recta 1/v vs 1/[S] fueron –1,5 y 4, respectivamente. Si el valor de la abscisa y de la ordenada de la recta 1/v vs 1/[S] obtenida en ausencia de inhibidor, son -0,5 y 2, respectivamente, determinar el tipo de inhibición de que se trata y calcular el valor de los parámetros cinéticos Km , Vmax, K (^) m ap, Vmaxap y K (^) i. (La concentración de sustrato viene expresada en p M y la velocidad de la reacción en nM/min).
3.- En el estudio cinético de una reacción enzimática, en presencia y ausencia de inhibidor, se obtuvieron los resultados que figuran en la siguiente tabla. Determinar el tipo de inhibición de que se trata y calcular el valor de los parámetros cinéticos Km , Vmax, Km ap, Vmaxap y K (^) i. La velocidad de la reacción viene dada en μmoles/min
1/[Sustrato] (mM) -
1/Velocidad de reacción (μmoles/min) -
1/Velocidad de reacción (μmoles/min) - 1,0 1,25 1, 2,0 1,50 2, 4,0 2,00 3, 8,0 3,00 4, 10,0 3,50 5, [I] = 0 [I] = 5 mM
4.- Determinar la concentración de inhibidor competitivo necesaria para obtener una velocidad de reacción enzimática (vi ) de 20 μmoles/ml min, en presencia de una [S] = 50 mM (K (^) m = 25 mM), sabiendo que K (^) i = 40 mM. La velocidad de la reacción enzimática en ausencia de inhibidor (v), para una [S] = 25 mM, es de 20 μmoles/ml min. Calcular el valor de los parámetros cinéticos Km ap y Vmaxap.
5.- Determinar la concentración de inhibidor acompetitivo necesaria para obtener una velocidad de reacción enzimática (vi ) de 2,857 mM/min, en presencia de una [S] = 10 mM (K (^) m = 5 mM), sabiendo que K (^) i = 8 mM. La velocidad de la reacción enzimática en ausencia de inhibidor (v), para una [S] = 15 mM, es de 7,5 mM/min. Calcular el valor de los parámetros cinéticos Km ap y Vmaxap.
6.- Una enzima con un único sustrato (K m = 5 x 10 -5^ M) se ensaya en presencia de una concentración de sustrato de 2,5 x 10 -3^ M y un inhibidor no competitivo a una concentración de 7,5 x 10 -4^ M (Ki = 2 x 10 -5^ M). Si V max es de 150 μmoles/ml min, determinar: (a) el valor de la velocidad inicial de la reacción en presencia y ausencia de inhibidor y (b) el valor de V maxap.
PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
1 er^ Curso. Bioquímica. Facultad de Veterinaria. Curso 2018- (Para hacer por los alumnos)
1.- A partir de la representación de Lineweaver-Burk o doble inversa (1/v vs 1/[S]) de los datos cinéticos de una enzima obtenidos en ausencia de inhibidor y en presencia de una concentración de inhibidor 4 μM, se obtienen dos líneas rectas (a y b), siendo los parámetros para (a): pendiente = 50,0 y ordenada = 10,0 y para (b): pendiente = 100,0 y abscisa = -0,2. Determinar el tipo de inhibición y calcular el valor de Km , Vmax, Km ap, Vmaxap y K (^) i. (La concentración de sustrato viene expresada en mM y la velocidad de la reacción en μmoles/min ml).
2.- En un estudio cinético en presencia de una concentración de inhibidor de 6 μM, los valores de la ordenada y de la pendiente de la recta 1/v vs 1/[S] fue de 0,25 para ambas. Si el valor de la abscisa y de la pendiente de la recta 1/v vs 1/[S] obtenida en ausencia de inhibidor, son –2,5 y 0,1, respectivamente, determinar el tipo de inhibición de que se trata y calcular el valor de los parámetros cinéticos Km , Vmax, K (^) m ap, Vmaxap y K (^) i. (La concentración de sustrato viene expresada en mM y la velocidad de la reacción en μM/min).
3.- En el estudio cinético de una reacción enzimática, en presencia y ausencia de inhibidor, se obtuvieron los resultados que figuran en la siguiente tabla. Determinar el tipo de inhibición de que se trata y calcular el valor de los parámetros cinéticos Km , Vmax, Km ap, Vmaxap y K (^) i. La velocidad de la reacción viene dada en nmoles/min.
1/[Sustrato] (μM) -
1/Velocidad de reacción (nmoles/min) -
1/Velocidad de reacción (nmoles/min) - 1,0 8,667 12, 0, 8 7,333 10, 0,6 6,000 9, 0, 4 4,667 8, 0,2 3,333 6, 0,1 2,667 6, [I] = 0 [I] = 10 mM
4.- Determinar la concentración de inhibidor no competitivo necesaria para obtener una velocidad de reacción enzimática (vi ) de 2,5 nM/min, en presencia de una [S] = 2,5 nM, sabiendo que Ki = 15 nM. La velocidad de la reacción enzimática en ausencia de inhibidor (v), para una [S] = 7,5 nM, es de 25 nM/min (Vmax = 50 nM/min). Calcular el valor de los parámetros cinéticos Km ap y Vmaxap.
5.- Determinar la concentración de inhibidor competitivo necesaria para obtener una velocidad de reacción enzimática (vi ) de 100 μmoles/min, en presencia de una [S] = 0,4 μM (K (^) m = 0,2 μM), sabiendo que K (^) i = 5 μM. La velocidad de la reacción enzimática en ausencia de inhibidor (v), para una [S] = 0,2 μM, es de 125 μmoles/min. Calcular el valor de los parámetros cinéticos Km ap y Vmaxap.
6.- Una enzima con un único sustrato (Km = 7,5 x 10 -5^ M) se ensaya en presencia de una cantidad de sustrato igual a 5 x 10 -4^ M y un inhibidor incompetitivo a una concentración de 2,5 x 10 -5^ M (K (^) I = 4 x 10 -6^ M). Si V (^) max es de 200 μmoles/ml min, determinar: (a) el valor de la velocidad inicial en presencia y ausencia de inhibidor y (b) el valor de Vmaxap y Km ap.
