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SCIENZE: LE PROTEINE, Appunti di Scienza degli alimenti

APPUNTI DI SCIENZE: LE PROTEINE

Tipologia: Appunti

2019/2020

Caricato il 09/08/2020

martina-bianchi
martina-bianchi 🇮🇹

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LE PROTEINE
LE PROTEINE: appartengono a una vasta famiglia di BIOMOLECOLE e sono costituite da unità strutturali di base chiamate AMMINOACIDI
che legandosi formano CATENE POLIPEPTIDICHE . Si DIVIDONO in :
1) PROTEINE SEMPLICI : sono costituite dai POLIPEPTIDI (CATENA DI AMMINOACIDI) e un esempio sono le ALBUMINE nel sangue e la
CHERATINA della pelle
2) PROTEINE CONIUGATE: sono costituite dai POLIPEPTIDI + IONI e/o MOLECOLE ORGANICHE NON AMMINOACIDI chiamate GRUPPI
PROSTETICI (lipidi, carboidrati, fosfato, eme, calcio, ferro, rame, zinco…). Un esempio è L’EMOGLOBINA (GRUPPO EME) presente nel
sangue.
SONO CLASSIFICATE anche IN BASE ALLA FORMA:
1) PROTEINE FIBROSE: FUNZIONI STRUTTURALI (INSOLUBILI E ALLUNGATE. ESEMPIO: α-CHERATINA)
2) PROTEINE GLOBULARI : FUNZIONE IN SOLUZIONE (COMPATTE). ESEMPIO: MIOGLOBINA
3) PROTEINE DI MEMBRANA: SONO IMMERSE NEL DOPPIO STRATO FOSFOLIPIDICO DELLE MEMBRANE CELLULARI . ESEMPIO: I
RECETTORI.
LE LORO FUNZIONI SONO : 1) GLI ENZIMI : sono CATALIZZATORI BIOLOGICI .ESEMPIO: PEPSINA 2) ORMONI : sono MESSAGGERI CHIMICI
.ESEMPIO: INSULINA 3) PROTEINE DI DIFESA: ESEMPIO :ANTICORPI 4) PROTEINE CONTRATTILI :ESEMPIO :ACTINA E MIOSINA 5)
PROTEINE STRUTTURALI : ESEMPIO : COLLAGENO 6) PROTEINE DI TRASPORTO : ESEMPIO: EMOGLOBINA (trasporta ossigeno ) 7)
PROTEINE DI DEPOSITO : riserva di principi nutritivi. ESEMPIO: OVOALBUMINA 8) PROTEINE RECETTORIALI : ESEMPIO: RECETTORE
DELL’INSULINA 9) PROTEINE ADATTATRICI : ESEMPIO :SHC.
GLI AMMINOACIDI: sono piccole molecole organiche bifunzionali che presentano un GRUPPO CARBOSSILICO (-COOH) e un GRUPPO
AMMINICO (-NH2). Quelli che prendono parte alla formazione delle PROTEINE sono VENTI. Gli AMMINOACIDI si differenziano tra loro
solo per la NATURA CHIMICA del gruppo R che viene chiamata CATENA LATERALE e che influenza la POLARITA’ DELLA MOLECOLA:
AMMINOACIDI APOLARI : AMMINOACIDI AROMATICI e ALIFATICI
AMMINOACIDI POLARI: CATENA LATERALE IONIZZABILE = AMMINOACIDI BASICI e ACIDI e CATENA LATERALE NON IONIZZABILE
IL LEGAME PEPTIDICO: è un legame AMMINICO che si forma tra due aminoacidi con una REAZIONE DI CONDENSAZIONE.( IL GRUPPO
CARBOSSILE DI UN AMMINOACIDO PUO’ REAGIRE CON IL GRUPPO α AMMINO DI UN SECONDO AMMINOACIDO CON PERDITA DI UNA
MOLECOLA DI ACQUA). = AMMINOTERMINALE è il primo amminoacido della catena e CARBOSSITERMINALE è l’ultimo
I DIPEPTIDI: è una molecola data dal prodotto della reazione fra due amminoacidi
OLIGOPEPTIDI: sono catene formate dall’unione di pochi amminoacidi = DIPEPTIDI, TRIPEPTIDI, TETRAPEPTIDI. Quando gli
amminoacidi aumentano di numero si parla di POLIPEPTIDI
LA STRUTTURA DELLE PROTEINE: ogni PROTEINA è costituita da una o piu’ catene di AMMINOACIDI e ogni catena si differenzia per il
NUMERO, IL TIPO e la SEQUENZA DEGLI AMMINOACIDI . Si dividono in :
STRUTTURA PRIMARIA: è l’ordine con cui gli AMMINOACIDI si susseguono nella CATENA POLIPEPTIDICA. E’ IL RISULTATO DEI
LEGAMI COVALENTI CHE SI INSTAURANO TRA GLI AMMINOACIDI DELLA CATENA
STRUTTURA SECONDARIA: corrisponde alla conformazione locale piu’ semplice di ripiegamento della CATENA POLIPEPTIDICA
nelle tre dimensioni dello spazio. Le piu’ diffuse sono α-elica e foglietto-β
STRUTTURA TERZIARIA: corrisponde alla conformazione complessiva di ripiegamento dell’intera CATENA POLIPEPTIDICA nelle
tre dimensioni dello spazio
STRUTTURA QUATERNARIA: è data dalla combinazione di due o piu’ CATENE POLIPEPTIDICHE chiamate SUBUNITA’.
LA DENATURAZIONE DELLE PROTEINE: è la perdita della struttura secondaria , terziaria ed eventualmente quaternaria e cio’ è dovuto ad
esempio alle variazioni di PH o al calore
MIOGOBLINA e EMOGLOBINA: sono proteine che legano l’ossigeno. La prima nel tessuto muscolare e la seconda nel sangue. Contengono
il GRUPPO EME che lega l’O2 e contengono la GLOBINA:
MIOGLOBINA: proteina monomerica costituita da 153 amminoacidi contenuta nelle cellule muscolari
EMOGLOBINA: ha una struttura quaternaria formata da 4 subunità (TETRAMERO) e presenta due catene α, ognuna di 141
amminoacidi e due catene β, ognuna di 146 amminoacidi . Ciascuna di queste catene lega un GRUPPO EME
GLI ENZIMI : sono proteine specializzate per la FUNZIONE CATALITICA e agiscono accelerando le reazioni chimiche. Hanno 3 PROPRIETA’
: 1) agiscono in piccole quantità 2) rimane inalterato al termine della reazione 3) riduce l’energia di attivazione delle rea zioni
aumentandone la velocità. Esistono 6 classi di ENZIMI : OSSIDOREDDUTASI; TRASFERASI; IDROLASI; LIASI; ISOMERASI; LIGASI
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LE PROTEINE

LE PROTEINE: appartengono a una vasta famiglia di BIOMOLECOLE e sono costituite da unità strutturali di base chiamate AMMINOACIDI che legandosi formano CATENE POLIPEPTIDICHE. Si DIVIDONO in :

  1. PROTEINE SEMPLICI : sono costituite dai POLIPEPTIDI (CATENA DI AMMINOACIDI) e un esempio sono le ALBUMINE nel sangue e la CHERATINA della pelle
  2. PROTEINE CONIUGATE: sono costituite dai POLIPEPTIDI + IONI e/o MOLECOLE ORGANICHE NON AMMINOACIDI chiamate GRUPPI PROSTETICI (lipidi, carboidrati, fosfato, eme, calcio, ferro, ram e, zinco…). Un esempio è L’EMOGLOBINA (GRUPPO EME) presente nel sangue. SONO CLASSIFICATE anche IN BASE ALLA FORMA:
  3. PROTEINE FIBROSE: FUNZIONI STRUTTURALI (INSOLUBILI E ALLUNGATE. ESEMPIO: α-CHERATINA)
  4. PROTEINE GLOBULARI : FUNZIONE IN SOLUZIONE (COMPATTE). ESEMPIO: MIOGLOBINA
  5. PROTEINE DI MEMBRANA: SONO IMMERSE NEL DOPPIO STRATO FOSFOLIPIDICO DELLE MEMBRANE CELLULARI. ESEMPIO: I RECETTORI. LE LORO FUNZIONI SONO : 1) GLI ENZIMI : sono CATALIZZATORI BIOLOGICI .ESEMPIO: PEPSINA 2) ORMONI : sono MESSAGGERI CHIMICI .ESEMPIO: INSULINA 3) PROTEINE DI DIFESA: ESEMPIO :ANTICORPI 4) PROTEINE CONTRATTILI :ESEMPIO :ACTINA E MIOSINA 5) PROTEINE STRUTTURALI : ESEMPIO : COLLAGENO 6) PROTEINE DI TRASPORTO : ESEMPIO: EMOGLOBINA (trasporta ossigeno ) 7) PROTEINE DI DEPOSITO : riserva di principi nutritivi. ESEMPIO: OVOALBUMINA 8) PROTEINE RECETTORIALI : ESEMPIO: RECETTORE DELL’INSULINA 9) PROTEINE ADATTATRICI : ESEMPIO :SHC. GLI AMMINOACIDI: sono piccole molecole organiche bifunzionali che presentano un GRUPPO CARBOSSILICO (-COOH) e un GRUPPO AMMINICO (-NH2). Quelli che prendono parte alla formazione delle PROTEINE sono VENTI. Gli AMMINOACIDI si differenziano tra loro solo per la NATURA CHIMICA del gruppo R che viene chiamata CATENA LATERALE e che influenza la POLARITA’ DELLA MOLECOLA :
  • AMMINOACIDI APOLARI : AMMINOACIDI AROMATICI e ALIFATICI
  • AMMINOACIDI POLARI: CATENA LATERALE IONIZZABILE = AMMINOACIDI BASICI e ACIDI e CATENA LATERALE NON IONIZZABILE IL LEGAME PEPTIDICO: è un legame AMMINICO che si forma tra due aminoacidi con una REAZIONE DI CONDENSAZIONE.( IL GRUPPO CARBOSSILE DI UN AMMINOACIDO PUO’ REAGIRE CON IL GRUPPO α AMMINO DI UN SECONDO AMMINOACIDO CON PERDITA DI UNA MOLECOLA DI ACQUA). = AMMINOT ERMINALE è il primo amminoacido della catena e CARBOSSITERMINALE è l’ultimo
  • I DIPEPTIDI: è una molecola data dal prodotto della reazione fra due amminoacidi
  • OLIGOPEPTIDI: sono catene formate dall’unione di pochi amminoacidi = DIPEPTIDI, TRIPEPTIDI, TETRAPEPTIDI. Quando gli amminoacidi aumentano di numero si parla di POLIPEPTIDI LA STRUTTURA DELLE PROTEINE: ogni PROTEINA è costituita da una o piu’ catene di AMMINOACIDI e ogni catena si differenzia per il NUMERO, IL TIPO e la SEQUENZA DEGLI AMMINOACIDI. Si dividono in :
  • STRUTTURA PRIMARIA: è l’ordine con cui gli AMMINOACIDI si susseguono nella CATENA POLIPEPTIDICA. E’ IL RISULTATO DEI LEGAMI COVALENTI CHE SI INSTAURANO TRA GLI AMMINOACIDI DELLA CATENA
  • STRUTTURA SECONDARIA: corrisponde alla conformazione locale piu’ semplice di ripiegamento della CATENA POLIPEPTIDICA nelle tre dimensioni dello spazio. Le piu’ diffuse sono α - elica e foglietto- β
  • STRUTTURA TERZIARIA: corrisponde alla conformazione complessiva di ripiegamento dell’intera CATENA POLIPEPTIDICA nelle tre dimensioni dello spazio
  • STRUTTURA QUATERNARIA: è data dalla combinazione di due o piu’ CATENE POLIPEPTIDICHE chiamate SUBUNITA’. LA DENATURAZIONE DELLE PROTEINE: è la perdita della struttura secondaria , terziaria ed eventualmente quaternaria e cio’ è dovuto ad esempio alle variazioni di PH o al calore MIOGOBLINA e EMOGLOBINA: sono proteine che legano l’ossigeno. La prima nel tessuto muscolare e la seconda nel sangue. Contengono il GRUPPO EME che lega l’O2 e contengono la GLOBINA:
  • MIOGLOBINA: proteina monomerica costituita da 153 amminoacidi contenuta nelle cellule muscolari
  • EMOGLOBINA: ha una struttura quaternaria formata da 4 subunità (TETRAMERO) e presenta due catene α, ognuna di 141 amminoacidi e due catene β, ognuna di 146 amminoacidi. Ciascuna di queste catene lega un GRUPPO EME GLI ENZIMI : sono proteine specializzate per la FUNZIONE CATALITICA e agiscono accelerando le reazioni chimiche. Hanno 3 PROPRIETA’ : 1) agiscono in piccole quantità 2) rimane inalterato al termine della reazione 3) riduce l’energia di attivazione delle reazioni aumentandone la velocità. Esistono 6 classi di ENZIMI : OSSIDOREDDUTASI; TRASFERASI; IDROLASI; LIASI; ISOMERASI; LIGASI