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UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DO RIO DE JANEIRO
INSTITUTO DE CIÊNCIAS EXATAS – DEPARTAMENTO DE QUÍMICA
SETOR DE BIOQUÍMICA
Profª. Catarina De Nigris Del Cistia
AMINOÁCIDOS – ESTRUTURA E FUNÇÃO
Aminoácidos
As proteínas, junto a outras macromoléculas (açúcares, lipídios e ácidos nucléicos),
compreendem a maior parte da constituição fisiológica do organismo, sendo considerados “ os blocos de construção ” das estruturas celulares. As proteínas, por definição, são cadeias poliméricas constituídas pelo encadeamento de diferentes aminoácidos.
A noção do arranjo espacial e propriedades químicas dos aminoácidos explica a
solubilidade, estabilidade frente à temperatura, luz e outros fatores de relevância das proteínas. Para tanto, é necessário conhecer algumas propriedades de tão importante grupo de estruturas.
Todo aminoácido é formado por um grupo ácido (em vermelho),
um grupo amino (em azul) e um grupo substituinte (R, em verde), que determina as diferenças de polaridade dos aminoácidos entre si.
O carbono que suporta os grupos ácido, amino e o substituinte lateral é denominado
carbono alfa. Como pode ser visto, o carbono alfa representa um carbono assimétrico , fazendo com que cada aminoácido possua as características de compostos com atividade óptica. Todos os aminoácidos de ocorrência natural possuem configuração levógira , assim como todos os carboidratos são dextrógiros. O único aminoácido que não possui tal característica é a glicina, pois seu grupo substituinte R também é um hidrogênio (ver adiante).
No meio biológico, aquoso, os aminoácidos
encontram-se ionizados , o ácido sob a forma de carboxilato, e o grupo amino sob a forma de íon amônio. A conformação espacial de um aminoácido depende do seu estado de protonação.
Os aminoácidos que constituem as proteínas são denominados aminoácidos
proteinogênicos (esquema a seguir), com diversas características de polaridade e acidez.
Curiosamente, apesar de toda variedade estrutural das proteínas, elas são constituídas
por apenas 20 aminoácidos diferentes, encadeados de diferentes formas, construindo polímeros de pesos moleculares variados.
Os aminoácidos denominados essenciais (demonstrados no esquema a seguir por uma
estrela) devem ser adquiridos com a dieta, e são ditos essenciais porque não temos a capacidade de produzi-los; ainda assim, eles são proteinogênicos.
OH
R
O
NH 2
H
R
OH
O
N
H H
R
O
O
N
+
H H
H
Constituem os sítios preferenciais de fosforilação nas proteínas. São eles: asparagina, glutamina, serina, treonina, tirosina.
Os aminoácidos polares carregados :
Possuem grupos polares que tendem a se projetar para o exterior da estrutura protéica, facilitando sua solubilização; Formam os sítios ativos e alostéricos de enzimas; São os principais grupos que contribuem para a carga global da proteína. São eles: aspartato, glutamato, arginina, lisina e histidina*.
Encadeamento – Ligações Peptídicas
Aminoácidos encadeiam-se através das ligações peptídicas. Estas ligações ocorrem
principalmente pela diferença de acidez entre o grupo amino (básico) e o grupo ácido, através de uma reação ácido-base simples, com liberação de água. A partir dessas conecções, é formada uma cadeia linear, com forte relação com a estrutura da proteína propriamente dita.
O grupo amino de um resíduo se liga ao grupo ácido de outro resíduo, com perda de
uma molécula de água (ao lado). Dependendo da característica dos aminoácidos encadeados, temos a formação de uma carga global para a proteína.
As ligações peptídicas são bastante fortes, planas (acima) e permitem pequena rotação
da ligação sigma entre carbono e nitrogênio. As cadeias laterais são constituídas pelos grupos R, que não permanecem no plano da ligação peptídica, projetando-se para fora deste.
A formação de tais ligações permite identificar na proteína uma porção N-terminal e
uma C-terminal , representadas pelos grupos amino e ácido livres, respectivamente.
Além das ligações peptídicas, os aminoácidos realizam ainda outros tipos de interações
entre si, o que permite com que uma proteína tome sua conformação espacial (abaixo). Dentre estas ligações, existem as iônicas, as ligações de hidrogênio, as interações de van der Waals, além de possíveis covalentes (na forma de ponte dissulfeto).
As ligações covalentes entre aminoácidos permitem movimento (maleabilidade). As
interações mais fracas, como a van der Waals (demonstradas acima) criam rigidez e falta de movimento, como demonstrado acima, sendo de grande importância.
O número de ligações peptídicas nos permite classificar as cadeias formadas:
Peptídeos: possuem entre 30 e 40 conexões, ou menos; Polipeptídeos: menos que 4000 conexões; Proteína: polipeptídeo que assume uma conformação tridimensional específica.
Existem autores que consideram proteínas como sendo polipeptídeos com mais que 100
aminoácidos, mas tal classificação vem sendo abandonada.
Titulação de Aminoácidos
Todos os aminoácidos têm pelo menos dois grupos ionizáveis, e sua carga total dependerá então do valor de pH. O grupo COOH do átomo Cα possui valores de pKa entre 1.8 e 2.8, sendo então mais acídico que ácidos monocarboxílicos simples. A basicidade da função α-amino também varia, com valores de pK (^) a entre 8.8 e 10.6, dependendo do aminoácido.
Aminoácidos ácidos e básicos têm grupamentos ionizáveis adicionais em sua cadeia lateral (o pKa destas cadeias laterais está listado na tabela de aminoácidos da aula de aminoácidos e proteínas). As cargas de peptídeos e proteínas são determinadas principalmente pelos grupos das cadeias laterais , visto que a maior parte dos α- carboxilatos e α-aminos estão em ligações peptídicas.
A histidina pode ser usada aqui como um exemplo da dependência do pH para a carga total de um aminoácido. Além do grupo carboxil e do grupo amino do átomo de Cα com valores de pK (^) a de 1.8 e 9.2, respectivamente, a histidina também possui um grupo imidazol em sua cadeia lateral, com valor de pKa de 6.0. Com o aumento do pH, a carga total (a soma das cargas positivas e negativas) então muda de +2 a –1.
Já para aminoácidos dicarboxílicos (aspartato e glutamato), há mais uma forma de ionização:
Para a aplicação da fórmula para cálculo do pI, considera-se o pK 1 e pK 2 referentes aos 2
grupamentos ácidos. Exemplo: o pK do α-COOH é 2,09; do β-COOH, 3,86; e do α-NH 3 +^ ,
9,82. O cálculo do ponto isoelétrico será:
2 , 97 2
pI =
Há de se considerar ainda os aminoácidos que possuem 2 grupamentos básicos na molécula, como a lisina. Sua ionização é:
Para o cálculo de seu ponto isoelétrico, temos: pK do α-COOH é 2,18; do α-NH 3 +^ , 8,95;
e do ε-NH 3 +^ , 10,53. Segue-se:
9 , 74 2
pI =
Curvas de Titulação
A titulação é usada para determinar a quantia de ácido em uma solução. Um volume do ácido é titulado com uma solução de base forte, como hidróxido de sódio (NaOH), de concentração conhecida. O NaOH é adicionado lentamente até que o ácido seja consumido (neutralizado). A concentração do ácido na solução original pode ser calculada a partir do volume e concentração de NaOH adicionado.
Como resultado, temos um gráfico que
indica os valores discutidos de pK 1 , pK 2 , pK 3
e pI. Ao lado, curva de titulação da alanina ;
Abaixo, curvas de titulação do aspartato e lisina , respectivamente, conforme discutido anteriormente.
