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UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DO RIO DE JANEIRO
INSTITUTO DE CIÊNCIAS EXATAS – DEPARTAMENTO DE QUÍMICA
SETOR DE BIOQUÍMICA
Profª. Catarina De Nigris Del Cistia
PROTEÍNAS – ESTRUTURA E FUNÇÃO
Considerações Gerais
As proteínas, junto a outras macromoléculas (açúcares, lipídios e ácidos nucléicos),
compreendem a maior parte da constituição fisiológica do organismo, sendo considerados “ os blocos de construção ” das estruturas celulares.
Desta forma, são estruturas extremamente funcionais, desempenhando uma série de
funções importantes para o bom funcionamento do organismo, como receptores, moléculas de transporte, mediadores químicos, hormônios, marcadores imunológicos e muitos outros.
Possuem uma estrutura tridimensional extremamente interessante e única, que lhes
confere propriedades especiais. Não apenas os seres humanos, não apenas os mamíferos, mas todo ser vivo conhecido é constituído por proteínas.
Curiosamente, apesar de toda variedade estrutural das proteínas, elas são constituídas
por apenas 20 aminoácidos diferentes, como colocado na aula de aminoácidos, encadeados de diferentes formas, construindo polímeros de pesos moleculares variados.
Proteínas - Folding
As cadeias laterais dos aminoácidos apolares (abaixo em verde), na constituição de uma
proteína, são “forçadas” para o interior da estrutura, enquanto as cadeias laterais polares (em azul) se voltam para o exterior, interagindo (em vermelho) com a água solvatante. Por tal motivo, mesmo sendo constituídas por muitos aminoácidos apolares, dissolvem-se facilmente no sangue e outros líquidos polares.
# O termo folding se refere à tomada de uma estrutura tridimensional, a partir das
possíveis interações entre os aminoácidos de uma determinada proteína. Sua função depende de sua constituição estrutural – ela só consegue desempenhar sua função se sua estrutura estiver corretamente “configurada”.
Composição das Proteínas
De acordo com sua constituição, as proteínas podem ser divididas em:
Simples: Possuem apenas aminoácidos em sua composição. Conjugadas: Contém outros grupamentos além de aminoácidos – possuem uma parte protéica, denominada apoproteína, e uma parte não protéica, denominada grupo prostético. Exs: glicoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas.
Estrutura Tridimensional Protéica
# A organização dos aminoácidos em uma proteína (folding, visto acima) se dá em diversos
níveis diferentes, e para tanto esta é dividida em algumas classes, para o melhor entendimento: Estrutura primária; Estrutura secundária; Estrutura terciária; Estrutura quaternária.
Estrutura Primária:
A estrutura primária de uma proteína diz respeito ao encadeamento dos aminoácidos de
uma cadeia polipeptídica, ou seja, a seqüência pela qual eles estão interligados entre si. Por dizer respeito ao encadeamento dos aminoácidos, as ligações, numa estrutura primária, são sempre covalentes (as peptídicas).
—MAAARLCLSLLLLSTCVALLLQPLLGAQGAPLEPVYPGDNATPEQMAQYAADLRRYINMLTRPRYG—
Seqüência de aminoácidos, por sua notação de letra única.
Estrutura Terciária:
Diz respeito ao arranjo espacial de todos os átomos de uma determinada proteína. É
decorrência da realização de ligações covalentes e não covalentes entre várias estruturas secundárias , e sua distribuição no corpo da proteína.
As ligações entre os elementos de 2 estruturas secundárias são geralmente curtas e
diretas (sem intermédio de outras forças). Diferente da estrutura secundária, as cadeias laterais dos aminoácidos contribuem muito para o arranjo terciário da proteína. A estrutura terciária, por dizer respeito à forma e organização da proteína no espaço, possui relação íntima com sua função, definindo-a.
Ligações covalentes: são realizadas
entre sulfidrilas livres de cisteínas em posições entropicamente favoráveis. Tais ligações são denominadas pontes dissulfeto , sendo responsáveis pela estabilização da estrutura protéica. Não são encontradas no citosol, pois o ambiente redutor não permite tais ligações. Sua formação envolve uma reação de oxidação.
O arranjo da estrutura terciária cria “ domínios ”, formados por várias estruturas
terciárias diferentes. Uma proteína pode ter vários domínios, um com uma função
catalítica diferenciada em relação ao outro. De acordo com sua estrutura 2aria^ , os domínios podem ser:
(A) – ricos em α-hélices (em verde), como em porinas;
(B) – ricos tanto em α- hélices quanto em folhas-β (em vermelho), como a maior parte dos domínios protéicos;
(C) – ricos em folhas-β, como em imunoglobulinas (anticorpos) em sua parte variante.
Estrutura Quaternária:
A estrutura quaternária é resultante da
interação não-covalente entre 2 ou mais estruturas terciárias. Compreendem subestruturas protéicas, constituindo polímeros, oligômeros e multímeros protéicos, podendo constar do encadeamento de 2, 3, 4 ou várias subestruturas.
Multímeros podem ser formados de várias
formas, a saber (ao lado): (A) – dímeros; (B) – hélices (atenção: não confundir com α-hélice!) (C) – anéis
Os multímeros podem tomar formas esféricas , filamentosas , ou tubulares helicoidais
(abaixo, ao lado).
As subunidades podem ser idênticas
ou diferentes , sendo comum a ocorrência da primeira.
O colágeno (abaixo) é um exemplo de proteína fibrosa. Sua elasticidade é devida à
ausência de uma estrutura secundária.
Função Protéica
As proteínas podem possuir diversas funções no meio biológico. Quando inseridas em
membranas , podem ser transportadores, âncoras, receptores, enzimas, dentre várias outras (abaixo).
Proteínas sem função enzimática podem ter como função transporte, transcrição,
captação de luz, comunicação celular, resposta imune, regulação etc. Desempenhando a função de enzima, agem em mecanismos de catálise, aumento da velocidade de reações químicas, redução da energia de ativação, metabolismo, reconhecimento etc.
